Abrin on erittäin myrkyllinen proteiini, jota Abrus precarious tuottaa ja jonka arvioitu tappava annos ihmiselle on 0,1-1 μg/kg, ja se on aiheuttanut kuoleman tapaturmaisen ja tahallisen myrkytyksen jälkeen. Abriini voidaan uuttaa jequirity-pavuista suhteellisen yksinkertaisella ja halvalla menetelmällä. Abrus precatoriuksen siemenistä saatava abriini on tyypin II ribosomia inaktivoivia proteiineja. Abriini indusoi solujen apoptoosia käynnistämällä intrinsisen mitokondrioreitin. Toksiinit estävät proteiinisynteesiä todennäköisesti inaktivoimalla 60S-ribosomaalisia alayksiköitä ja häiritsemällä ketjun pidentymistä. Toksiini vaikuttaa ainoastaan eukaryoottisiin ribosomeihin. Toksiiniresistenssiin liittyy toksiinin A-ketjun siirtymisen estyminen solun pinnalta kohteeseen, ribosomeihin. Eräs huomattava ryhmä proteiineja kyseenalaistaa käsityksen, jonka mukaan proteiinien sekvenssi määrää ainutlaatuisen kolmiulotteisen rakenteen ja että kalvoproteiinit ja liukoiset proteiinit ovat hyvin erilaisia. Abriinin ja agglutiniini-I:n aiheuttama proteiinisynteesin esto kahdessa eri solulinjassa ja havaittiin, että samanasteiseen estoon tarvitaan 200-2000 kertaa suurempi agglutiniini-I:n pitoisuus. Abriini- A-ketjun kuvaus, APA-I A-ketju koostuu kolmesta taittodomeenista. Domeeni 1 koostuu jäännöksistä 2-108, jotka koostuvat kuusisäikeisestä β-arkista, yhdestä β-hiusnauhasta ja kahdesta kierteestä. Domeeni 2 koostuu jäännöksistä 109-196, ja se on A-ketjun konservoitunein osa, jossa on yhteensä viisi heliksiä. Domain 3 koostuu jäännöksistä 197-261. Se koostuu kahdesta heliksistä ja kahdesta antiparalleelisesta säikeestä. Abrin koostuu 251 aminohapon A-ketjusta, jota edeltää 34 aminohappoa, jota seuraa 14 aminohapon linkkeri ja 263 aminohapon B-ketju. Abriinia ei ole tutkittu Intiassa enempää. Siksi yritän tutkia abrin-proteiinin myrkyllisyyttä, toimintaa ja rakennetta.
Tukea tai rahoitusta koskevat tiedot
Self funded.
This abstract is from the Experimental Biology 2018 Meeting. Tähän abstraktiin ei liity kokotekstiartikkelia, joka olisi julkaistu The FASEB Journalissa.