Olemme aiemmin osoittaneet, että monilääkekuljettaja ABCC1:n (monilääkeresistenssiproteiini 1) aktiivisuus, ja sen lokalisoituminen lipidilauttoihin riippuu kortikaalisesta aktiinista (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Tässä osoitamme, että ATP-sitovan kasetin (ABC) perheen jäsenen ABCB1:n (P-glykoproteiini) effluksiaktiivisuus ei riipu aktiinista, ei myöskään ABCB1:tä yli-ilmentävissä hiiren National Institutes of Health (NIH) 3T3 MDR1 G185 -soluissa eikä ihmisen SK-N-FI-soluissa, jotka endogeenisesti ilmentävät ABCB1:tä. Kun soluja käsiteltiin latrunculin B:llä tai sytokalasiini D:llä, aktiinisytoskeletin häiriö aiheutti vakavia muutoksia solujen ja kalvojen morfologiassa ja samanaikaisia muutoksia ABCB1:n subcellulaarisessa jakautumisessa, kuten konfokaalisessa laserkeilauksessa ja elektronimikroskopiassa havaittiin. Aktiinihäiriöstä riippumatta ABCB1:n solupinnan allas pysyi kuitenkin muuttumattomana. NIH 3T3 MDR1 G185 -soluissa ABCB1 on osittain lokalisoitunut detergenttivapaisiin lipidilauttoihin, jotka jakautuivat kahteen eri tiheysgradienttialueeseen, jotka molemmat ovat kolesteroli- ja sfingolipidirikastuneita. Mielenkiintoista on, että aktiinisytoskeletin häirintä ei muuttanut ABCB1:n tiheysgradienttijakaumaa. Tietomme osoittavat, että ABCB1:n toiminta effluksipumpuksi ei ole riippuvainen aktiinista, mikä johtuu sen jakautumisesta sekä solupinnalle lokalisoituneille solukalvojen ulkopuolisille alueille että lipidilauttojen alueille, jotka eivät ole riippuvaisia aktiinin stabiloinnista.