Předtím jsme ukázali, že aktivita transportéru ABCC1 (multidrug resistance protein 1), a jeho lokalizace v lipidových raftech závisí na kortikálním aktinu (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Zde ukazujeme, že efluxní aktivita člena rodiny ABCB1 (P-glykoprotein), který váže ATP kazety (ABC), nezávisí na aktinu ani v myších buňkách 3T3 MDR1 G185 Národního ústavu zdraví (NIH), ani v lidských buňkách SK-N-FI, které endogenně exprimují ABCB1. Narušení aktinového cytoskeletu po ošetření buněk latrunculinem B nebo cytochalasinem D způsobilo závažné změny v morfologii buněk a membrán a současné změny v subcelulární distribuci ABCB1, jak bylo zjištěno konfokálním laserovým skenováním a elektronovou mikroskopií. Nicméně bez ohledu na rozrušení aktinu zůstala zásoba ABCB1 na povrchu buněk nezměněna. V buňkách NIH 3T3 MDR1 G185 je ABCB1 částečně lokalizován v lipidových raftech bez detergentů, které se dělí na dvě různé oblasti s gradientem hustoty, obě obohacené o cholesterol a sfingolipidy. Je zajímavé, že narušení aktinového cytoskeletu nezměnilo distribuci ABCB1 v hustotním gradientu. Naše údaje ukazují, že fungování ABCB1 jako efluxní pumpy nezávisí na aktinu, což je dáno jeho distribucí jak v oblastech neraftové membrány lokalizovaných na povrchu buněk, tak v oblastech lipidových raftů, které nezávisí na stabilizaci aktinu.