2.1. SKELETMUSKLENS ANATOMI
Den mindste kontraktile enhed i skeletmuskulaturen er muskelfibren eller myofibren, som er en lang cylindrisk celle, der indeholder mange kerner, mitokondrier og sarkomerer (figur 1) . Hver muskelfiber er omgivet af et tyndt lag bindevæv kaldet endomysium. Ca. 20-80 af disse muskelfibre er grupperet sammen i et parallelt arrangement kaldet en muskelfascikel eller et fiberbundt, der er indkapslet af et perimysium, som er tykkere end det epimysium, der omslutter hver af de bundtede muskelfibre. En særskilt muskel dannes ved at indhylle et stort antal muskelfascikler i en tyk kollagene ydre kappe, der strækker sig fra senerne og kaldes epimysium (figur 1) .
Figur 1
Generelle anatomiske strukturer af skeletmuskulaturen og dens vaskulære forsyning. Se teksten for en forklaring.
Individuelle muskelfibre klassificeres efter deres histologiske udseende, kontraktionshastighed og evne til at modstå træthed. Langsomt trækkende fibre eller type I-fibre er generelt tyndere, investeret af et tættere kapillærnetværk og fremstår røde på grund af tilstedeværelsen af en stor mængde af det iltbindende protein myoglobin. Disse type I-fibre er modstandsdygtige over for træthed, idet de er afhængige af oxidativ metabolisme til energiforsyning, og de udviser således et højt antal mitokondrier og et højt indhold af oxidative enzymer og et lavt glykogenniveau og lav glykolytisk enzymaktivitet. På den anden side adskiller de hurtigt koblede fibre eller type II-fibre sig fra hinanden med hensyn til træthedsevne. Type IIa-fibre deler nogle træk med slow-twitch-fibre, idet de er træthedsresistente, er afhængige af oxidativ metabolisme og indeholder myoglobin (og dermed er røde) . Men i modsætning til type I langsomt trækkende celler indeholder type IIa-muskelfibre rigeligt glykogen og flere mitokondrier . Disse særlige kendetegn sikrer tilstrækkelig ATP-generering til at kompensere for den accelererede hastighed af ATP-hydrolyse i disse hurtigt koblede fibre . Andre hurtigt trækkende fibre (type IIb) er afhængige af den energi, der er lagret i glykogen og fosfokreatin, fordi de indeholder færre mitokondrier, har et lavt indhold af myoglobin (og dermed er hvide muskler) og oxidative enzymer og er forsynet med et mindre tæt kapillærnetværk . Som følge heraf er type IIb muskelfibre lettere trættelige.
Ud over ulighederne i oxidative enzymer, myoglobin- og glykogenindhold, kraftudviklingshastighed, kapillærtæthed og trættelighed adskiller langsomt trækkende (type I) og hurtigt trækkende (type IIa og IIb) muskelfibre sig også i ekspressionen af forskellige kontraktile og regulerende proteinisoformer . Forskelle i kontraktionshastigheden i de forskellige muskelfibertyper synes at være korreleret med den maksimale myosin ATPase-aktivitet, som igen er afhængig af den særlige myosin heavy chain (MHC)-isoform, der udtrykkes i de forskellige fibertyper. Det vil sige, at hver muskelfibertype udtrykker en bestemt MHC-isoform, hvis ATPaseaktivitet svarer til kontraktionshastigheden i den pågældende fibertype. Det er også vigtigt at understrege, at i de fleste skeletmuskler består de enkelte fascikler af to eller flere af disse fibertyper, selv om én fibertype normalt dominerer i en given muskel.
Som nævnt ovenfor er ekspressionen af kontraktile og regulerende proteinisoformer og mitokondrietætheden finjusteret for at imødekomme de funktionelle og energimæssige krav fra de forskellige muskelfibertyper. Sammenligninger af det mitokondrielle komplement af proteiner udtrykt i rød og hvid muskel har imidlertid afsløret overraskende få sammensætningsmæssige forskelle . Disse resultater tyder på, at forskelle i det metaboliske behov mellem røde og hvide muskler imødekommes af tilpasninger i antallet af mitokondrier og ikke af væsentlige forskelle i komplementet af proteiner i de enkelte mitokondrier i muskelfibrene. I denne henseende er det interessant at bemærke, at mitokondriel biogenese stimuleres af træning, en effekt, der kan være induceret delvist af β-adrenerge-medieret ekspression af peroxisome proliferator-aktiveret receptor (PPAR)-γ coactivator 1α (PGC1α) .