Tidligere har vi vist, at aktiviteten af multidrugstransporter ABCC1 (multidrug resistance protein 1), og dens lokalisering i lipid rafts, afhænger af kortikal actin (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Her viser vi, at udstrømningsaktiviteten af ATP-binding kassette (ABC) familiemedlem ABCB1 (P-glycoprotein), ikke var afhængig af actin, hverken i ABCB1 overudtrykkende murine National Institutes of Health (NIH) 3T3 MDR1 G185 celler eller i humane SK-N-FI celler, som endogent udtrykker ABCB1. Forstyrrelse af actincytoskelettet ved behandling af cellerne med latrunculin B eller cytochalasin D forårsagede alvorlige ændringer i celle- og membranmorfologi og samtidige ændringer i den subcellulære fordeling af ABCB1, som det blev afsløret ved konfokal laserscanning og elektronmikroskopi. Uanset aktinforstyrrelsen forblev ABCB1’s celleoverfladepulje dog uændret. I NIH 3T3 MDR1 G185-celler er ABCB1 delvist lokaliseret i detergentfri lipid rafts, som er opdelt i to forskellige tæthedsgradientregioner, begge beriget med kolesterol og sfingolipider. Interessant nok ændrede en afbrydelse af actincytoskelettet ikke ABCB1’s tæthedsgradientfordeling. Vores data viser, at ABCB1’s funktion som effluxpumpe ikke er afhængig af actin, hvilket skyldes dens fordeling i både celleoverfladelokaliserede ikke-raftmembranområder og lipid raft-domæner, som ikke er afhængige af actinstabilisering.