Et acetonepulver, fremstillet af levermikrosomer fra vitamin K-deficiente rotter, bevarer en aktiv vitamin K-afhængig γ-glutamylcarboxylase. Mens de grundlæggende krav til enzymet svarer til kravene til carboxylase fra enten resuspenderede mikrosomer eller detergent-solubiliserede mikrosomer, afslører acetonepulverpræparatet nogle yderligere egenskaber ved carboxylase. Carboxylering af det syntetiske pentapeptid-substrat phenylalanyl-leucyl-glutamyl-glutamyl-glutamyl-valin kan finde sted i fravær af nonionisk detergent; men når vitamin K-hydrochinon driver acetonpulvercarboxyleringen, er nonionisk detergent påkrævet for maksimal aktivitet. Der er beskrevet forsøg, hvor acetonepulveret inkuberes med pentapeptidet, pelleteres ved centrifugering, resuspenderes med friske reaktanter og inkuberes igen. De antyder, at det lave V for carboxylase, der er observeret af alle forskere, i det mindste delvist ikke skyldes irreversibel enzyminaktivering eller udtømning af reaktanter, men snarere ophobning af en eller flere endnu ikke identificerede inhibitorer. Det acetonepulver, der er fremstillet af mikrosomer fra lever fra ernæringsmæssigt normale køer, indeholder vitamin K-afhængig γ-glutamylcarboxylase. Dette enzym kan solubiliseres fra pulveret ved hjælp af Triton X-100 og kunne give en stor forsyning af udgangsmateriale til enzymrensning.