2.1. ANATOMIE DER SKELETALMUSKEL
Die kleinste kontraktile Einheit des Skelettmuskels ist die Muskelfaser oder Myofaser, die eine lange zylindrische Zelle ist, die viele Kerne, Mitochondrien und Sarkomere enthält (Abbildung 1) . Jede Muskelfaser ist von einer dünnen Bindegewebsschicht, dem Endomysium, umgeben. Etwa 20-80 dieser Muskelfasern sind in einer parallelen Anordnung gruppiert, die als Muskelfaszikel oder Faserbündel bezeichnet wird und von einem Perimysium umhüllt ist, das dicker ist als das Epimysium, das jede der gebündelten Muskelfasern umschließt. Ein ausgeprägter Muskel entsteht durch die Umhüllung einer großen Anzahl von Muskelfaszikeln mit einer dicken kollagenen Außenhülle, die sich von den Sehnen aus erstreckt und Epimysium genannt wird (Abbildung 1).
Abbildung 1
Allgemeine anatomische Strukturen des Skelettmuskels und seine Gefäßversorgung. Erläuterung siehe Text.
Die einzelnen Muskelfasern werden nach ihrem histologischen Erscheinungsbild, ihrer Kontraktionsgeschwindigkeit und ihrer Fähigkeit, Ermüdung zu widerstehen, klassifiziert. Langsam zuckende oder Typ-I-Fasern sind in der Regel dünner, mit einem dichteren Kapillarnetz versehen und erscheinen rot, da sie eine große Menge des sauerstoffbindenden Proteins Myoglobin enthalten. Diese Typ-I-Fasern sind ermüdungsresistent, da sie zur Energiegewinnung auf den oxidativen Stoffwechsel angewiesen sind und daher eine hohe Anzahl von Mitochondrien und einen hohen Gehalt an oxidativen Enzymen sowie einen niedrigen Glykogengehalt und eine geringe Aktivität glykolytischer Enzyme aufweisen. Andererseits unterscheiden sich die schnell zuckenden oder Typ-II-Fasern in Bezug auf ihre Ermüdbarkeit. Die Fasern vom Typ IIa weisen einige Gemeinsamkeiten mit den langsam zuckenden Fasern auf, da sie ermüdungsresistent sind, auf den oxidativen Stoffwechsel angewiesen sind und Myoglobin enthalten (und daher rot sind). Im Gegensatz zu den langsam zuckenden Zellen vom Typ I enthalten die Muskelfasern vom Typ IIa jedoch reichlich Glykogen und mehr Mitochondrien. Diese besonderen Merkmale gewährleisten eine ausreichende ATP-Erzeugung, um die beschleunigte ATP-Hydrolyse in diesen schnell zuckenden Fasern auszugleichen. Andere schnell zuckende Fasern (Typ IIb) sind auf die in Glykogen und Phosphokreatin gespeicherte Energie angewiesen, da sie weniger Mitochondrien enthalten, einen geringen Anteil an Myoglobin (und damit weißen Muskeln) und oxidativen Enzymen aufweisen und von einem weniger dichten Kapillarnetz umgeben sind. Infolgedessen sind Muskelfasern vom Typ IIb leichter ermüdbar.
Neben den Unterschieden bei den oxidativen Enzymen, dem Myoglobin- und Glykogengehalt, der Geschwindigkeit der Kraftentwicklung, der Kapillardichte und der Ermüdbarkeit unterscheiden sich langsam zuckende (Typ I) und schnell zuckende (Typ IIa und IIb) Muskelfasern auch in der Expression verschiedener kontraktiler und regulatorischer Proteinisoformen. Die Unterschiede in der Kontraktionsgeschwindigkeit der verschiedenen Muskelfasertypen scheinen mit der maximalen Rate der Myosin-ATPase-Aktivität zu korrelieren, die wiederum von der jeweiligen Isoform der schweren Myosinkette (MHC) abhängt, die in den verschiedenen Fasertypen exprimiert wird. Das heißt, dass jeder Muskelfasertyp eine bestimmte MHC-Isoform exprimiert, deren ATPase-Aktivität der Kontraktionsrate in diesem Fasertyp entspricht. Es ist auch wichtig zu betonen, dass in den meisten Skelettmuskeln einzelne Faszikel aus zwei oder mehr dieser Fasertypen bestehen, obwohl ein Fasertyp in einem bestimmten Muskel normalerweise vorherrscht.
Wie oben erwähnt, sind die Expression von kontraktilen und regulatorischen Protein-Isoformen und die Mitochondriendichte fein abgestimmt, um die funktionellen und energetischen Anforderungen der verschiedenen Muskelfasertypen zu erfüllen. Vergleiche der mitochondrialen Proteine, die im roten und weißen Muskel exprimiert werden, haben jedoch erstaunlich wenige Unterschiede in der Zusammensetzung ergeben. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass die Unterschiede im Stoffwechselbedarf zwischen rotem und weißem Muskel durch Anpassungen in der Anzahl der Mitochondrien und nicht durch signifikante Unterschiede in der Zusammensetzung der Proteine in einzelnen Mitochondrien innerhalb der Fasern gedeckt werden. In diesem Zusammenhang ist es interessant festzustellen, dass die mitochondriale Biogenese durch Training stimuliert wird, ein Effekt, der zum Teil durch die β-adrenerge Expression des Peroxisom-Proliferator-aktivierten Rezeptors (PPAR)-γ-Koaktivators 1α (PGC1α) induziert werden kann.