Zuvor haben wir gezeigt, dass die Aktivität des Multidrug-Transporters ABCC1 (multidrug resistance protein 1), und seine Lokalisierung in Lipid Rafts von kortikalem Aktin abhängt (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Hier zeigen wir, dass die Efflux-Aktivität des ATP-bindenden Kassetten (ABC)-Familienmitglieds ABCB1 (P-Glykoprotein) nicht von Aktin abhängt, weder in ABCB1 überexprimierenden murinen National Institutes of Health (NIH) 3T3 MDR1 G185 Zellen noch in menschlichen SK-N-FI Zellen, die ABCB1 endogen exprimieren. Die Unterbrechung des Aktin-Zytoskeletts nach Behandlung der Zellen mit Latrunculin B oder Cytochalasin D führte zu schwerwiegenden Veränderungen der Zell- und Membranmorphologie und zu gleichzeitigen Veränderungen der subzellulären Verteilung von ABCB1, wie konfokale Laser-Scanning- und Elektronenmikroskopie zeigten. Unabhängig von der Aktinstörung blieb der Zelloberflächenpool von ABCB1 jedoch unverändert. In NIH 3T3 MDR1 G185 Zellen ist ABCB1 teilweise in Detergenz-freien Lipid Rafts lokalisiert, die sich in zwei verschiedene Dichtegradientenregionen aufteilen, die beide mit Cholesterin und Sphingolipiden angereichert sind. Interessanterweise änderte eine Unterbrechung des Aktin-Zytoskeletts die Dichtegradientenverteilung von ABCB1 nicht. Unsere Daten zeigen, dass die Funktion von ABCB1 als Efflux-Pumpe nicht von Aktin abhängt, was auf seine Verteilung sowohl in zelloberflächenlokalisierten Nicht-Traft-Membranbereichen als auch in Lipid-Raft-Domänen zurückzuführen ist, die nicht von der Stabilisierung durch Aktin abhängen.