Previamente hemos demostrado que la actividad del transportador multidroga ABCC1 (proteína de resistencia multidroga 1), y su localización en balsas lipídicas, depende de la actina cortical (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Aquí mostramos que la actividad de eflujo del miembro de la familia del casete de unión a ATP (ABC) ABCB1 (glicoproteína P), no depende de la actina, ni en las células murinas 3T3 MDR1 G185 de los Institutos Nacionales de Salud (NIH) que sobreexpresan ABCB1 ni en las células humanas SK-N-FI, que expresan endógenamente ABCB1. La alteración del citoesqueleto de actina, tras el tratamiento de las células con latrunculina B o citochalasina D, provocó graves cambios en la morfología de las células y de las membranas, así como cambios concomitantes en la distribución subcelular de ABCB1, tal y como revelaron el escaneo láser confocal y la microscopía electrónica. Sin embargo, independientemente de la perturbación de la actina, la reserva de ABCB1 en la superficie celular permaneció inalterada. En las células NIH 3T3 MDR1 G185, ABCB1 se localiza en parte en balsas lipídicas libres de detergente, que se dividen en dos regiones de gradiente de densidad diferentes, ambas enriquecidas en colesterol y esfingolípidos. Curiosamente, la interrupción del citoesqueleto de actina no cambió la distribución del gradiente de densidad de ABCB1. Nuestros datos demuestran que el funcionamiento de ABCB1 como bomba de eflujo no depende de la actina, lo que se debe a su distribución tanto en las zonas de la membrana no localizadas en la superficie celular como en los dominios de las balsas de lípidos, que no dependen de la estabilización de la actina.