2.1. ANATOMIE DU MUSCLE SQUELETTIQUE
La plus petite unité contractile du muscle squelettique est la fibre musculaire ou myofibre, qui est une longue cellule cylindrique contenant de nombreux noyaux, mitochondries et sarcomères (figure 1) . Chaque fibre musculaire est entourée d’une fine couche de tissu conjonctif appelée endomysium. Environ 20 à 80 de ces fibres musculaires sont regroupées en une disposition parallèle appelée fascicule musculaire ou faisceau de fibres qui est encapsulé par un périmysium, qui est plus épais que l’épimysium entourant chacune des fibres musculaires regroupées. Un muscle distinct est formé par l’enveloppement d’un grand nombre de fascicules musculaires dans une épaisse gaine externe collagénique s’étendant à partir des tendons, appelée épimysium (figure 1) .
Figure 1
Structures anatomiques générales du muscle squelettique et de son alimentation vasculaire. Voir le texte pour l’explication.
Les fibres musculaires individuelles sont classées selon leur aspect histologique, la rapidité de leur contraction et leur capacité à résister à la fatigue. Les fibres à contraction lente ou de type I sont généralement plus fines, investies par un réseau capillaire plus dense, et apparaissent rouges en raison de la présence d’une grande quantité de myoglobine, protéine liant l’oxygène. Ces fibres de type I sont résistantes à la fatigue, car elles dépendent du métabolisme oxydatif pour leur énergie, et présentent donc un nombre élevé de mitochondries et un contenu élevé en enzymes oxydatives, ainsi qu’un faible niveau de glycogène et une faible activité enzymatique glycolytique. D’autre part, les fibres à contraction rapide ou de type II diffèrent entre elles en ce qui concerne la fatigabilité. Les fibres de type IIa partagent certaines caractéristiques avec les fibres à contraction lente en ce sens qu’elles sont résistantes à la fatigue, qu’elles dépendent du métabolisme oxydatif et qu’elles contiennent de la myoglobine (et sont donc rouges) . Cependant, contrairement aux cellules à contraction lente de type I, les fibres musculaires de type IIa contiennent du glycogène en abondance et davantage de mitochondries. Ces caractéristiques distinctives assurent une production adéquate d’ATP pour compenser le taux accéléré d’hydrolyse de l’ATP dans ces fibres à contraction rapide. D’autres fibres à contraction rapide (type IIb) dépendent de l’énergie stockée dans le glycogène et la phosphocréatine car elles contiennent moins de mitochondries, ont une faible teneur en myoglobine (et sont donc des muscles blancs) et en enzymes oxydatives, et sont investies par un réseau capillaire moins dense . En conséquence, les fibres musculaires de type IIb sont plus facilement fatigables.
En plus des dissemblances dans les enzymes oxydatives, la teneur en myoglobine et en glycogène, la vitesse de développement de la force, les densités capillaires et la fatigabilité, les fibres musculaires à contraction lente (type I) et à contraction rapide (type IIa et IIb) diffèrent également dans l’expression de diverses isoformes de protéines contractiles et régulatrices . En effet, les différences de vitesse de contraction entre les différents types de fibres musculaires semblent être corrélées à la vitesse maximale de l’activité de la myosine ATPase, qui dépend elle-même de l’isoforme particulière de la chaîne lourde de la myosine (MHC) exprimée dans les différents types de fibres. En d’autres termes, chaque type de fibre musculaire exprime une isoforme MHC spécifique, dont l’activité ATPase correspond à la vitesse de contraction de ce type de fibre. Il est également important de souligner que dans la plupart des muscles squelettiques, les fascicules individuels sont composés de deux ou plusieurs de ces types de fibres, bien qu’un type de fibre prédomine généralement dans un muscle donné.
Comme indiqué ci-dessus, l’expression des isoformes de protéines contractiles et régulatrices et la densité mitochondriale sont finement ajustées pour répondre aux exigences fonctionnelles et énergétiques des différents types de fibres musculaires. Cependant, les comparaisons du complément mitochondrial des protéines exprimées dans les muscles rouges et blancs ont révélé étonnamment peu de différences de composition. Ces résultats suggèrent que les différences de demande métabolique entre les muscles rouges et blancs sont satisfaites par des ajustements du nombre de mitochondries et non par des différences significatives dans le complément de protéines dans les mitochondries individuelles au sein des fibres. À cet égard, il est intéressant de noter que la biogenèse mitochondriale est stimulée par l’exercice, un effet qui peut être induit en partie par l’expression médiée par les β-adrénergiques du récepteur activé par les proliférateurs de peroxysomes (PPAR)-γ coactivateur 1α (PGC1α) .
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