Une poudre d’acétone, préparée à partir des microsomes hépatiques de rats déficients en vitamine K, conserve une γ-glutamyl carboxylase dépendante de la vitamine K active. Bien que les exigences de base de l’enzyme soient similaires à celles de la carboxylase des microsomes remis en suspension ou des microsomes solubilisés par détergent, la préparation de poudre d’acétone révèle certaines propriétés supplémentaires de la carboxylase. La carboxylation du substrat pentapeptidique synthétique phénylalanyl-leucyl-glutamyl-glutamyl-valine peut se produire en l’absence de détergent non ionique ; cependant, lorsque la vitamine K hydroquinone dirige la carboxylation de la poudre d’acétone, un détergent non ionique est nécessaire pour une activité maximale. Des expériences sont décrites dans lesquelles la poudre d’acétone est incubée avec le pentapeptide, pelletée par centrifugation, remise en suspension avec des réactifs frais, et incubée à nouveau. Elles suggèrent que le faible V de la carboxylase, observé par tous les chercheurs, n’est pas, du moins en partie, le résultat d’une inactivation irréversible de l’enzyme ni d’une déplétion des réactifs, mais plutôt de l’accumulation d’un ou de plusieurs inhibiteurs non encore identifiés. La poudre d’acétone préparée à partir de microsomes dérivés de foies de vaches nutritionnellement normales contient de la γ-glutamyl carboxylase vitamine K-dépendante. Cette enzyme peut être solubilisée à partir de la poudre à l’aide de Triton X-100 et pourrait fournir une grande quantité de matériel de départ pour la purification de l’enzyme.