Már korábban kimutattuk, hogy a multidrog transzporter ABCC1 (multidrug resistance protein 1) aktivitását, és a lipid raftokban való lokalizációja függ a kérgi aktintól (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Itt azt mutatjuk be, hogy az ATP-kötő kazettás (ABC) család ABCB1 (P-glikoprotein) tagjának efflux aktivitása nem függ az aktintól, sem az ABCB1-et felül expresszáló egér National Institutes of Health (NIH) 3T3 MDR1 G185 sejtekben, sem az ABCB1-et endogén módon expresszáló humán SK-N-FI sejtekben. Az aktin citoszkeleton megzavarása a sejtek latrunculin B-vel vagy citokalazin D-vel történő kezelését követően súlyos változásokat okozott a sejt- és membránmorfológiában, és ezzel párhuzamosan az ABCB1 szubcelluláris eloszlásában, amint azt konfokális lézerpásztázással és elektronmikroszkópiával kimutatták. Mindazonáltal az aktin perturbációtól függetlenül az ABCB1 sejtfelszíni poolja változatlan maradt. NIH 3T3 MDR1 G185 sejtekben az ABCB1 részben detergensmentes lipidtutajokban lokalizálódott, amelyek két különböző sűrűséggradiens régióra osztódtak, mindkettő koleszterinben és szfingolipidekben gazdagodott. Érdekes módon az aktin citoszkeleton megszakítása nem változtatta meg az ABCB1 sűrűséggradiens eloszlását. Adataink azt mutatják, hogy az ABCB1 efflux pumpaként való működése nem függ az aktintól, ami annak köszönhető, hogy eloszlása mind a sejtfelszínen lokalizált nem-raft membránterületeken, mind a lipid raft doménekben nem függ az aktin stabilizációjától.