Molto lavoro è stato fatto per determinare se i componenti delle attuali molecole biologiche potrebbero essere stati sintetizzati all’inizio della storia della Terra. Aminoacidi e acidi grassi sono stati trovati nelle meteore, suggerendo questa possibilità. La prima atmosfera terrestre avrebbe avuto poco ossigeno, quindi la maggior parte dei componenti avrebbe dovuto essere ridotta. Probabilmente consisteva di metano, ammoniaca, idrogeno e acqua simile alle atmosfere di altri pianeti del nostro sistema solare. La composizione della prima atmosfera è ancora controversa. Nel 1953 (lo stesso anno in cui Watson e Crick pubblicarono la struttura del DNA a doppio filamento), Stanley Miller dimostrò che le scariche elettriche (per simulare un fulmine) in un’atmosfera riducente su un “mare simulato” producevano molti aminoacidi. Fino a 11 diversi aminoacidi sono stati prodotti in questo modo insieme a purine e pirimidine (queste richiedevano miscele di reazione concentrate) necessarie per gli acidi nucleici. L’adenina può essere prodotta semplicemente attraverso la reazione di acido cianidrico e ammoniaca in una soluzione acquosa. Altre basi dell’acido nucleico possono essere fatte con cianuro di idrogeno, cianogeno (C2N2) e cianoacetilene (HC3N).
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Nessun polimero complesso nasce attraverso queste reazioni. Tuttavia, nel 2004, Lehman, Orgel e Ghadiri sono riusciti a dimostrare che in presenza di disolfuro di carbonio, un gas scaricato dai vulcani, sono stati prodotti omo ed etero-peptidi. I peptidi anfifilici possono anche catalizzare la propria formazione da frammenti peptidici, se i frammenti sono attivati. I frammenti si legherebbero al peptide più grande “modello” attraverso azioni non polari delle catene laterali che sono orientate lungo una faccia degli assi elicoidali. Se i frammenti si legano in un modo in cui l’estremità elettrofila è adiacente all’estremità nucleofila dell’altro frammento peptidico, la condensazione dei due frammenti peptidici risulta. Il peptide modello più grande agisce come un modello (effettivamente come un “enzima”) nell’orientare i due frammenti per la reazione chimica e aumentando effettivamente la loro concentrazione locale. La reazione dei frammenti legati è essenzialmente intramolecolare. La reazione procede addirittura con un’amplificazione dell’omochiralità.
Gli aminoacidi prebiotici potrebbero aver polimerizzato in una proteina che potrebbe ripiegarsi in modo simile alle proteine moderne? Questa domanda è stata recentemente affrontata da Longo et al (2013). Si sono chiesti se gli aminoacidi trovati nella miscela di sintesi prebiotica di tipo Miller e nelle comete/meteore (Ala, Asp, Glu, Gly, Ile, Leu, Pro, Ser, Thr e Val), un insieme ristretto (10) rispetto agli attuali 20 aminoacidi presenti in natura, potessero formare un polimero che potesse ripiegarsi. Si noti che questo insieme ridotto di amminoacidi manca di amminoacidi aromatici e basici. Queste proteine sarebbero acide con un pI basso e potrebbero avere problemi, data la mancanza di aminoacidi aromatici non polari, a formare un nucleo idrofobico sepolto che stabilizza le proteine. Tuttavia Longo et al sono stati in grado di sintetizzare una proteina con un set di amminoacidi leggermente ampliato (12, compresi Asn e Gln, con il 70% di amminoacidi prebiotici). La struttura di una delle proteine, PV2, è mostrata qui sotto. La proteina era più stabile in 2 M NaCl (rispetto a 0,1 M) in cui ha mostrato una denaturazione termica cooperativa con un punto di fusione vicino a 650C usando la calorimetria differenziale a scansione. La proteina aveva proprietà simili a quelle degli organismi alofili che prosperano in alto sale. Queste proprietà includono bassi pIs e alta densità di carica negativa, che permette le interazioni catione-proteina nell’ambiente ad alta salinità, e una minore stabilità in ambienti a bassa salinità. Gli oceani precedenti erano più salati. Gli alofili sono un esempio di estremofili che sono altamente rappresentati negli archei. Anche se la maggior parte degli alofili sono aerobi, alcuni sono anerobi. Forse la vita è nata in ambienti altamente salini.
Figura: Struttura della proteina PV2 composta da un alfabeto ridotto di aminoacidi principalmente prebiotici.
Intervista a Stanley Miller
Contribuenti
- Prof. Henry Jakubowski (College of St. Benedict/St. John’s University)