In precedenza abbiamo dimostrato che l’attività del trasportatore multidrug ABCC1 (multidrug resistance protein 1), e la sua localizzazione in zattere lipidiche, dipende dall’actina corticale (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Qui dimostriamo che l’attività di efflusso del membro della famiglia di ATP-binding cassette (ABC) ABCB1 (P-glicoproteina), non dipende dall’actina, né nelle cellule MDR1 G185 del National Institutes of Health (NIH) 3T3 murino, né nelle cellule SK-N-FI umane, che esprimono endogenamente ABCB1. L’interruzione del citoscheletro di actina, dopo il trattamento delle cellule con latrunculina B o citalasina D, ha causato gravi cambiamenti nella morfologia delle cellule e della membrana, e concomitanti cambiamenti nella distribuzione subcellulare di ABCB1, come rivelato da scansione laser confocale e microscopia elettronica. Tuttavia, indipendentemente dalla perturbazione dell’actina, il pool della superficie cellulare di ABCB1 è rimasto inalterato. Nelle cellule NIH 3T3 MDR1 G185, ABCB1 è parzialmente localizzato in zattere lipidiche prive di detergenti, che si dividono in due diverse regioni a gradiente di densità, entrambe arricchite in colesterolo e sfingolipidi. È interessante notare che l’interruzione del citoscheletro di actina non ha cambiato la distribuzione del gradiente di densità di ABCB1. I nostri dati dimostrano che il funzionamento di ABCB1 come pompa di efflusso non dipende dall’actina, il che è dovuto alla sua distribuzione in entrambe le aree di membrana non-raft localizzate sulla superficie cellulare e nei domini di zattera lipidica, che non dipendono dalla stabilizzazione dell’actina.