我々はこれまで、多剤耐性タンパク質ABCC1（マルチドラッグ・トランスポール1）の活性について明らかにしてきました。 と脂質ラフトにおけるその局在は、皮質アクチンに依存している（Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40）。 我々は、ATP結合カセット（ABC）ファミリーメンバーであるABCB1（P糖タンパク質）の排出活性が、ABCB1を過剰発現するマウスNIH 3T3 MDR1 G185細胞やABCB1を内在的に発現するヒトSK-N-FI細胞では、アクチンに依存しないことを明らかにした。 ラトルンクリンBやサイトカラシンDで処理するとアクチン細胞骨格が破壊され、細胞や膜の形態が大きく変化し、それに伴ってABCB1の細胞内分布も変化することが共焦点レーザースキャンや電子顕微鏡で明らかにされた。 しかし、アクチンの変化とは無関係に、ABCB1の細胞表面プールは変化していなかった。 NIH 3T3 MDR1 G185細胞では、ABCB1は部分的に無洗浄脂質ラフトに局在し、コレステロールとスフィンゴ脂質に富む2つの異なる密度勾配領域に分割されていることが明らかになった。 興味深いことに、アクチン細胞骨格を破壊しても、ABCB1の密度勾配分布は変化しなかった。 これは、細胞表面に局在する非ラフト膜領域と脂質ラフト領域の両方に分布し、アクチンの安定化に依存していないことに起因している。
このデータは、ABCB1の排出ポンプとしての機能は、アクチンに依存していないことを示している。