Vroeger hebben we aangetoond dat de activiteit van de multidrug transporter ABCC1 (multidrug resistance protein 1), en zijn lokalisatie in lipid rafts, afhankelijk is van corticale actine (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Hier laten we zien dat de efflux activiteit van het ATP-binding cassette (ABC) familielid ABCB1 (P-glycoproteïne), niet afhankelijk is van actine, noch in ABCB1 over expressie murine National Institutes of Health (NIH) 3T3 MDR1 G185 cellen noch in humane SK-N-FI cellen, die endogeen ABCB1 tot expressie brengen. Verstoring van het actine cytoskelet, na behandeling van de cellen met latrunculine B of cytochalasine D, veroorzaakte ernstige veranderingen in cel en membraan morfologie, en gelijktijdige veranderingen in de subcellulaire distributie van ABCB1, zoals blijkt uit confocale laser scanning en elektronenmicroscopie. Niettemin bleef de pool van ABCB1 aan het celoppervlak onveranderd, ongeacht de actinverstoring. In NIH 3T3 MDR1 G185 cellen, is ABCB1 gedeeltelijk gelokaliseerd in detergent-vrije lipide rafts, die verdeeld zijn in twee verschillende dichtheid gradiënt regio’s, beide verrijkt in cholesterol en sfingolipiden. Interessant is dat verstoring van het actine-cytoskelet de dichtheidsgradiëntverdeling van ABCB1 niet veranderde. Onze gegevens tonen aan dat de werking van ABCB1 als een efflux pomp niet afhankelijk is van actine, wat te wijten is aan zijn distributie in zowel celoppervlak gelokaliseerde niet-raft membraan gebieden en lipid raft domeinen, die niet afhankelijk zijn van actine stabilisatie.