Een aceton-poeder, bereid uit de levermicrosomen van vitamine K-deficiënte ratten, behoudt een actief vitamine K-afhankelijk γ-glutamylcarboxylase. Hoewel de basisvereisten van het enzym vergelijkbaar zijn met die van het carboxylase van ofwel geresuspendeerde microsomen ofwel met detergent gesolubiliseerde microsomen, onthult de bereiding in acetonpoeder enkele aanvullende eigenschappen van het carboxylase. Carboxylering van het synthetische pentapeptidesubstraat fenylalanyl-leucyl-glutamyl-valine kan plaatsvinden in afwezigheid van niet-ionisch detergens; wanneer echter vitamine K-hydrochinon de carboxylering van het acetonpoeder aanstuurt, is niet-ionisch detergens vereist voor maximale activiteit. Er worden experimenten beschreven waarbij het acetonpoeder wordt geïncubeerd met het pentapeptide, gepelleteerd door centrifugering, geresuspendeerd met verse reactanten, en opnieuw geïncubeerd. Zij suggereren dat de lage V voor de carboxylase, die door alle onderzoekers is waargenomen, althans gedeeltelijk niet het resultaat is van onomkeerbare inactivering van het enzym of van uitputting van de reactanten, maar veeleer van accumulatie van een of meer nog te identificeren remmers. Het acetonpoeder bereid uit microsomen afkomstig van levers van voedingsnormale koeien bevat vitamine K-afhankelijk γ-glutamylcarboxylase. Dit enzym kan met Triton X-100 uit het poeder worden gesolubleerd en zou een grote voorraad uitgangsmateriaal voor enzymzuivering kunnen opleveren.