Abrin jest wysoce toksycznym białkiem produkowanym przez Abrus precarious, z szacowaną dawką śmiertelną dla człowieka 0,1-1 μg/kg, i spowodował śmierć po przypadkowym i celowym zatruciu. Abryna może być ekstrahowana z ziaren jequirity za pomocą stosunkowo prostej i taniej procedury. Abryna z nasion Abrus precatorius jest białkiem inaktywującym rybosomy typu II. Abryna indukuje apoptozę w komórkach poprzez uruchomienie wewnętrznej ścieżki mitochondrialnej. Toksyny te hamują syntezę białek prawdopodobnie poprzez inaktywację podjednostek rybosomalnych 60S, zaburzając wydłużanie łańcucha. Tylko rybosomy eukariotyczne są atakowane przez toksyny. Oporność na toksynę polega na upośledzeniu transferu łańcucha A toksyny z powierzchni komórki do celu, czyli rybosomów. Niezwykła grupa białek podważa przekonanie, że sekwencja białek determinuje unikalną trójwymiarową strukturę oraz że białka błonowe i rozpuszczalne są bardzo różne. Inhibicja syntezy białek przez abrynę i aglutyninę-I w dwóch różnych liniach komórkowych i stwierdzono, że 200-2000-krotnie wyższe stężenie aglutyniny-I jest potrzebne dla tego samego stopnia inhibicji. Opis łańcucha A abryny, APA-I Łańcuch A składa się z trzech domen fałdowych. Domena 1 składa się z reszt 2-108 zbudowanych z sześcioniciowego arkusza β, jednej β-szpilki i dwóch heliksów. Domena 2 składa się z reszt 109-196 i jest najbardziej konserwowaną częścią łańcucha A, zawierającą w sumie pięć heliksów. Domena 3 składa się z reszt 197-261. Składa się ona z dwóch heliksów i dwóch antyrównoległych pasm. Abryna składa się z łańcucha A o długości 251 aminokwasów, poprzedzonego 34 aminokwasami, po których następuje 14 aminokwasowy łącznik oraz łańcucha B o długości 263 aminokwasów. Nie ma więcej badań nad abryną w Indiach. Dlatego staram się badać o toksyczności, funkcji i strukturze białka abrin.
Support or Funding Information
Self funded.
Ten abstrakt pochodzi z Experimental Biology 2018 Meeting. Z tym abstraktem nie jest związany żaden artykuł pełnotekstowy opublikowany w The FASEB Journal.
.