2.1. ANATOMIA MIĘŚNI SZKIELETOWYCH
Najmniejszą jednostką kurczliwą mięśnia szkieletowego jest włókno mięśniowe lub miofiber, który jest długą cylindryczną komórką, która zawiera wiele jąder, mitochondriów i sarkomerów (rysunek 1) . Każde włókno mięśniowe otoczone jest cienką warstwą tkanki łącznej zwanej endomysium. Około 20-80 włókien mięśniowych jest zgrupowanych w równoległym układzie zwanym powięzią mięśniową lub pęczkiem włókien, który jest otoczony przez perymysium, które jest grubsze niż epimysium otaczające każde z połączonych włókien mięśniowych. Wyodrębniony mięsień powstaje poprzez otoczenie dużej liczby powięzi mięśniowych grubą kolagenową osłoną zewnętrzną rozciągającą się od ścięgien, zwaną epimysium (ryc. 1) .
Rycina 1
Ogólne struktury anatomiczne mięśnia szkieletowego i jego zaopatrzenie naczyniowe. See text for explanation.
Poszczególne włókna mięśniowe są klasyfikowane na podstawie ich wyglądu histologicznego, szybkości skurczu i zdolności do przeciwstawiania się zmęczeniu. Slow-twitch lub typ I włókien są na ogół cieńsze, zainwestowane przez gęstszą sieć naczyń włosowatych, i pojawiają się czerwone ze względu na obecność dużej ilości tlenu wiążącego białka mioglobiny. Te włókna typu I są odporne na zmęczenie, opierając się na metabolizmie oksydacyjnym dla uzyskania energii, a zatem wykazują wysoką liczbę mitochondriów i zawartość enzymów oksydacyjnych oraz niski poziom glikogenu i aktywność enzymów glikolitycznych. Z drugiej strony, włókna typu II (fast-twitch) różnią się między sobą pod względem podatności na zmęczenie. Włókna typu IIa mają pewne cechy wspólne z włóknami typu slow-twitch w tym, że są odporne na zmęczenie, opierają się na metabolizmie oksydacyjnym i zawierają mioglobinę (a więc są czerwone) . Jednak w przeciwieństwie do komórek wolnokurczliwych typu I, włókna mięśniowe typu IIa zawierają obfitą ilość glikogenu i więcej mitochondriów. Te charakterystyczne cechy zapewniają odpowiednią generację ATP, aby zrekompensować przyspieszone tempo hydrolizy ATP w tych szybkoskurczowych włóknach. Inne włókna szybkoskurczowe (typ IIb) opierają się na energii zmagazynowanej w glikogenie i fosfokreatynie, ponieważ zawierają mniej mitochondriów, mają niską zawartość mioglobiny (a więc są mięśniami białymi) i enzymów oksydacyjnych oraz są zaopatrzone w mniej gęstą sieć kapilar. W konsekwencji, włókna mięśniowe typu IIb są łatwiejsze fatigable.
W uzupełnieniu do różnic w enzymów utleniających, mioglobiny i zawartości glikogenu, szybkość rozwoju siły, gęstości kapilar i fatigability, slow-twitch (typ I) i fast-twitch (typ IIa i IIb) włókien mięśniowych różnią się również w ekspresji różnych izoform białek kurczliwych i regulacyjnych . Rzeczywiście, różnice w szybkości skurczu wykazywane przez różne typy włókien mięśniowych wydają się być skorelowane z maksymalną szybkością aktywności ATPazy miozyny, która z kolei zależy od konkretnej izoformy łańcucha ciężkiego miozyny (MHC) wyrażonej w różnych typach włókien. Oznacza to, że każdy typ włókien mięśniowych wykazuje ekspresję specyficznej izoformy MHC, której aktywność ATPazowa odpowiada szybkości skurczu danego typu włókien. Ważne jest również, aby podkreślić, że w większości mięśni szkieletowych, poszczególne powięzi składają się z dwóch lub więcej tych typów włókien, chociaż jeden typ włókien zazwyczaj dominuje w danym mięśniu.
Jak wspomniano powyżej, ekspresja izoform białek kurczliwych i regulacyjnych oraz gęstość mitochondriów są precyzyjnie dostrojone, aby sprostać funkcjonalnym i energetycznym wymaganiom różnych typów włókien mięśniowych. Jednak porównanie mitochondrialnego dopełnienia białek wyrażonych w mięśniu czerwonym i białym ujawniło zaskakująco mało różnic w ich składzie. Wyniki te sugerują, że różnice w zapotrzebowaniu metabolicznym pomiędzy mięśniem czerwonym i białym są zaspokajane przez korekty w liczbie mitochondriów, a nie przez znaczące różnice w uzupełnianiu białek w poszczególnych mitochondriach w obrębie włókien. W związku z tym, interesujące jest, aby zauważyć, że biogeneza mitochondriów jest stymulowana przez ćwiczenia, efekt, który może być indukowany częściowo przez β-adrenergiczne-mediowane ekspresji peroxisome proliferator-activated receptor (PPAR)-γ koaktywator 1α (PGC1α) .