Previously we have shown that the activity of the multidrug transporter ABCC1 (multidrug resistance protein 1), i jego lokalizacja w tratwach lipidowych, zależy od aktyny korowej (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Tutaj pokazujemy, że aktywność effluksowa członka rodziny ABC (ATP-binding cassette) ABCB1 (P-glikoproteina), nie zależy od aktyny, ani w komórkach 3T3 MDR1 G185 myszy z nadekspresją ABCB1, ani w ludzkich komórkach SK-N-FI, które endogennie wykazują ekspresję ABCB1. Zaburzenie cytoszkieletu aktynowego, po potraktowaniu komórek latrunculiną B lub cytochalaziną D, spowodowało poważne zmiany w morfologii komórek i błon, i równoczesne zmiany w subkomórkowym rozmieszczeniu ABCB1, jak ujawniono przez konfokalne skanowanie laserowe i mikroskopię elektronową. Niemniej jednak, niezależnie od perturbacji aktyny, pula ABCB1 na powierzchni komórki pozostała niezmieniona. W komórkach NIH 3T3 MDR1 G185, ABCB1 jest częściowo zlokalizowana w wolnych od detergentów tratwach lipidowych, które są podzielone na dwa różne regiony gradientu gęstości, oba wzbogacone w cholesterol i sfingolipidy. Co ciekawe, zaburzenie cytoszkieletu aktynowego nie zmieniło dystrybucji ABCB1 w gradiencie gęstości. Nasze dane dowodzą, że funkcjonowanie ABCB1 jako pompy efflux nie zależy od aktyny, co wynika z jej dystrybucji zarówno w zlokalizowanych na powierzchni komórki obszarach błony nieraftowej, jak i w domenach tratw lipidowych, które nie zależą od stabilizacji aktyny.