Vi har tidigare visat att aktiviteten hos multiresistenta transportören ABCC1 (multidrug resistance protein 1), och dess lokalisering i lipid rafts, är beroende av kortikalt aktin (Hummel I, Klappe K, Ercan C, Kok JW. Mol. Pharm. 2011 79, 229-40). Här visar vi att effluxaktiviteten hos ABCB1 (P-glykoprotein), medlem av ABC-familjen (ATP-binding cassette), inte var beroende av aktin, varken i ABCB1-överuttryckande murina National Institutes of Health (NIH) 3T3 MDR1 G185-celler eller i humana SK-N-FI-celler, som endogent uttrycker ABCB1. Störning av aktincytoskelettet vid behandling av cellerna med latrunculin B eller cytokalasin D orsakade allvarliga förändringar i cell- och membranmorfologin och samtidiga förändringar i den subcellulära fördelningen av ABCB1, vilket framgick av konfokal laserskanning och elektronmikroskopi. Oberoende av aktinstörningen förblev dock ABCB1:s pool på cellytan oförändrad. I NIH 3T3 MDR1 G185-celler är ABCB1 delvis lokaliserad i detergentfria lipidflottar, som är uppdelade i två olika densitetsgradientområden, båda berikade på kolesterol och sfingolipider. Intressant nog förändrade avbrott i aktincytoskelettet inte densitetsgradientfördelningen av ABCB1. Våra data visar att ABCB1:s funktion som effluxpump inte är beroende av aktin, vilket beror på dess fördelning i både cellytelokaliserade icke-raftmembranområden och lipidflottdomäner, som inte är beroende av aktinstabilisering.